lunes, 30 de noviembre de 2009

Membrana del eritrocito


Caracteristicas del Eritrocito

Procedencia: Medula ósea
Espesor 2 µm
Transporta Oxigeno
Flexibles
Requiere glucosa para producir ATP
Mantiene el equilibrio osmótico
Regula el estado oxido reducción de la HB

Karp, 2005

Organización de la membrana eritrocitaria

El modelo que se observa en la figura detalla la red de proteínas de membrana asociadas con el citoesqueleto y que están involucradas en el control de la forma del eritrocito, uniones con otras células y con el sustrato, así como en la organización de dominios especializados de la membrana.


Organización de la membrana eritrocitaria. Red de proteínas de membrana asociadas con el citoesqueleto .

El componente de mayor masa molecular en el citoesqueleto de la membrana del eritrocito es la espectrina. Tetrámeros de espectrinas están unidos con la membrana por una proteína llamada ankirina, la cual está conectada a la banda 3. El objetivo de la banda 4.2 es estabilizar la unión entre la ankirina y el intercambiador aniónico banda 3. La espectrina se une también con la glicoforina C mediante la banda 4.1; este entramado es anclado en múltiples sitios de la membrana. La banda 4.1, así como la aducina, estabilizan la asociación de la espectrina con la actina. Subunidades de la actina forman microfilamentos con la tropomiosina, a los que se asocia la proteína tropomodulina. La banda 4.9, conocida también como dematina, produce el entrecruzamiento de estos microfilamentos de actina. La estructura de la doble capa lipídica es fundamental en la organización del citoesqueleto.


Cambios estructurales en la banda 3 y la presencia de autoanticuerpos naturales anti banda 3 se han asociado con el envejecimiento celular y mecanismos de generación del antígeno de senescencia celular (ASC). Los cambios en banda 3 relacionados con el envejecimiento incluyen una disminución en la eficiencia del transporte aniónico, disminución en el transporte de glucosa, un incremento en la degradación de banda 3 y la unión de autoanticuerpos naturales de la clase IgG resultando en la remoción celular.

En la drepanocitosis se ha demostrado que los eritrocitos SS generan el doble de la cantidad de moléculas oxidativas altamente reactivas al compararlos con los heterocigóticos AS y normales AA, probablemente como resultado de una auto-oxidación aumentada de la hemoglobina.Este fenómeno oxidativo puede inducir la formación de agregados de banda 3 y la generación de ASC, lo que posibilita la unión de autoanticuerpos de la clase IgG y la remoción de los eritrocitos mediante fagocitosis. Mecanismos de oxidación que posibilitan la formación prematura de ASC en la banda 3 se han observado en otras enfermedades como Alzheimer, síndrome de Down y diversas enfermedades cardiovasculares.Alteraciones genéticas en la banda 3 se han demostrado en anemias hemolíticas severas, en la acidosis tubular renal distal, en la ovalocitosis hereditaria, esferocitosis hereditaria, en enfermedades neurológicas como la disquiinesia paroxística familiar, coreoacantocitosis y epilepsias idiopáticas.



Bibliografía:

Michaely P, Bennett V. The ANK repeats of erythrocyte ankyrin form two distinct but cooperative binding sites for the erythrocyte anion exchanger. J Biol Chem 1995;270:22050-7.
Rybicki AC, Schwartz RS, Hustedt EJ, Cobb CE. Increased rotational mobility and extractability of band 3 from protein 4.2-deficient erythrocyte membranes: evidence of a role for protein 4.2 in strengthening the band 3-cytoskeleton linkage. Blood 1996;88:2745-53.

M. Musielak. (2009). Red blood cell-deformability measurement: Review of techniques. Clin Hemorheol Microcirc 42(1):47-64.

sábado, 21 de noviembre de 2009

Matriz extracelular

Matriz extracelular en tejidos animales

La mayoría de las células de los organismos pluricelulares están en contacto con una compleja trama de macromoléculas extracelulares que constituyen la sustancia o matriz extracelular.


Macromoléculas de matriz extracelular. Karp,2005

Estas moléculas son proteínas y polisacáridos que se segregan de forma local y se ensamblan formando una trama organizada en el espacio extracelular de la mayoría de los tejidos. Además forman estructuras altamente especializadas como el cartílago, tendones, láminas basales, huesos y dientes. Las macromoléculas que constituyen la matriz extracelular están segregadas por células locales, especialmente fibroblastos, distribuidos en la matriz. Otras formas especializadas de la matriz como el cartílago y el hueso, son segregadas por los condroblastos y osteoblastos respectivamente. Entre sus diversas funciones las proteínas de Matriz extracelular sirven como andamios, vigas, cables y pegamentos celulares.


En la matriz extracelular se distinguen dos componentes principales: las fibras (que brindan resistencia tensil y elasticidad) y la sustancia básica, polisacáridos Glucosaminoglucanos (GAG), que suelen estar unidos covalentemente a proteínas formando los Proteoglucanos (PG) y glucoproteínas de adhesión. Las moléculas de GAG y PG forman una “sustancia fundamental” gelatinosa, hidratada en la que están incluidas las fibras de colágena. Las fibras son de tres tipos colágenas, elásticas y reticulares. La sustancia básica está compuesta por glucosaminoglucanos, proteoglucanos y glucoproteínas de adhesión.

Colágena:
Es la proteína de matriz extracelular más estudiada, los grandes acúmulos de fibras de colágena parecen de color blanco resplandeciente en el individuo que está vivo. Las largas fibras de colágena: refuerzan y contribuyen a organizar la matriz, la fase acuosa del gel polisacárido permite la difusión de nutrientes, metabolitos y hormonas entre sangre y tejidos. Las fibras colágenas constituyen una familia de proteínas fibrosas que se encuentran en todos los animales pluricelulares. Son las proteínas más abundantes en los mamíferos con aproximadamente el 25% de presencia. El rasgo principal de todas las moléculas de colágena es su rígida estructura helicoidal de 3 hebras. Se trata de 3 cadenas polipeptídicas de colágena denominadas “ cadenas α” que están enrolladas entre si formando una hélice regular, la cual constituye una molécula de colágena, en forma de cuerda de aproximadamente 300 nm de largo y 1,5 nm de diámetro.

Tipos de colágena

I: El tipo más frecuente forma fibras gruesas y se encuentra en el tejido conectivo propiamente
dicho, hueso, diente (dentina y cemento).
II: Forma fibras más delgadas y se encuentra casi exclusivamente en las matrices de los cartílagos hialino y elástico.
III: Se conocen también como fibras reticulares porque se creía que difería de la colágena. En la
actualidad se sabe que la fibra reticular es un tipo de colágena que se glucosila en grado elevado y forma fibras delgadas o redes. Se encuentran como un reticulado fino muy relacionado con las
células. Rodean a los adipocitos, a las células del músculo liso, se encuentran por debajo del
endotelio de los capilares a los que dan cierta rigidez. Forman el retículo del tejido linfoide y de la
médula ósea y rodean a las células parenquimatosas de las glándulas.
IV: Forma una red de moléculas de procolágeno que están agregados unos contra otros para formar un tapete de sostén de la lámina basal (rodea células musculares y adiposas, se encuentra bajos los epitelios y recubre los vasos sanguíneos).
V: Forma fibrillas muy delgadas, posee periodicidad de 67 nm. Se encuentra relacionada con la
colágena del tipo I.
VII: Forma pequeños agregados conocidos como fibrillas de fijación, que sujetan a la lámina basal los haces de fibras de colágena de los tipos I y III subyacentes.


Biosíntesis de colágena

Histología virtual: http://virtualhistology.wordpress.com/2009/09/29/matriz-extracelular/


Las cadenas polipeptídicas de la colágena se sintetizan en ribosomas unidos a membrana y se inyectan en el lumen del retículo endoplásmico en forma de grandes precursores denominados procadenas alfa. Estos precursores presentan no solo el “polipéptido de señal” necesario para trasportar las proteínas segregadas a través de la membrana del retículo endoplásmico sino también otros aminonoácidos en sus extremos amino y carboxilo terminal denominados péptidos de extensión. En el lumen del retículo endoplásmico la procadena α se combina con otras 2 formando una molécula helicoidal de 3 hebras estabilizadas por enlaces de H. Los péptidos de extensión, guian la formación de la triple helice y pueden serlo también en el empaquetamiento de las moléculas de procolágena con otras macromoléculas de la matriz, proceso que se produce dentro de la célula antes de la secreción.


Las cadenas α de colágena son extremadamente ricas en glicina y en prolina, aminoácidos que son importantes para la formación de una triple hélice estable. La glicina es el único aminoácido que es suficientemente pequeño para ocupar el abarrotado interior de la triple hélice de colágena y en la mayoría de las regiones de la cadena α constituye un residuo de tres. Algunos de los residuos de prolina (y de lisina) se hidroxilan en el retículo endoplásmico antes que las procadenas α se asocien formando las moléculas de triple hebra de procolágena. Los grupos hidroxilo de los residuos de hidroxiprolina forman enlaces de H entre las cadenas que contribuyen a estabilizar la triple hélice (Condiciones que impiden la hidroxilación de la prolina, deficiencias de O, Fe, ácido ascorbico (Vitamina C), inhiben la formación de la hélice de procolágena.

Tras su secreción al espacio extracelular, las moléculas de colágena se ensamblan en polímeros ordenados denominados Fibrillas de colágena que son largas estructuras (de hasta muchos μm) finas ( de 10 a 300 nm de diámetro) en forma de cuerda. A menudo estas fibrillas están agrupadas en haces mayores formando fibras de colágena de varios μm de diámetro.


Fibras de elastina

Las fibras elásticas se encuentran estructuradas por elastina, suelen ser más delgadas, largas y ramificadas en el tejido conectivo laxo, pero pueden formar haces más densos en los ligamentos y en las láminas fenestradas. Las fibras elásticas frescas tienen un color amarillento solo observable cuando se encuentran en grandes cantidades o son gruesas, por ejemplo en las bandas elásticas de la columna vertebral. En los ligamentos elásticos las fibras están dispuestas paralelamente y son más gruesas que en el tejido conectivo laxo, con un diámetro de 5 a 15 μm. Además la elastina se presenta también como membranas por ejemplo en las paredes arteriales. Las fibras elásticas son elaboradas por los fibroblastos y por las células musculares lisas de los vasos sanguíneos.

Para poder desempeñar su función, tejidos como la piel, los vasos sanguineos y los pulmones requieren elasticidad ademas de resistencia a la tracción. Una extensa red de fibras elásticas en la matriz extracelular de estos tejidos les proporciona la capacidad necesaria de recuperarse tras una distensión transitoria, al igual que la colágena es rica en prolina y en glicina pero que a diferencia de la colágena, contiene muy poca hidroxiprolina y nada de hidroxilisina y también contiene los aminoácidos, poco frecuentes, desmosina e isodesmosina. Estos dos aminoácidos forman un enlace cruzado considerable de las moléculas de elastina, e imparten un grado elevado de elasticidad a las fibras elásticas al grado de que estas fibras pueden estirarse hasta cerca de 150% de sus longitudes en reposo antes de romperse. Después del estiramiento vuelven a su longitud en reposo.

El centro de fibras elásticas está compuesto por elastina y está rodeado por una vaina de microfibrillaa, que tienen un diámetro aproximado de 120 nm y está compuesta por la glucoproteína fibrilina. Durante la formación de fibras elásticas, primero se elaboran las microfibrillas y a continuación se deposita elastina en el espacio rodeado por las microfibrillas. Las moléculas de elastina se segregan al espacio extracelular donde forman filamentos y capas en
los que las moléculas de elastina presentan un gran número de puentes cruzados entre ellas, dando lugar a una extensa red.
Glucosaminoglicanos (GAG)
Los GAG, anteriormente conocidos como mucopolisacáridos, son largas cadenas de polisacáridos no ramificadas, compuestas por unidades repetidas de disacáridos. Actualmente reciben el nombre de GAG debido a que uno de los 2 residuos de azucar del disacárido repetido siempre es una aminoazúcar (N-acetilglicosamina o N-acetilgalactosamina). El otro típicamente un ácido urónico (idurónico-glucurónico).Los GAG tienen una intensa carga negativa debido a la presencia en muchos de los residuos de azúcar de grupos carboxilo. Se han diferenciado 7 grupos de GAG según sus residuos y el número y localización de los grupos sulfato.

1. Ácido hialurónico (es el único en que ninguno de sus azícares está sulfatado).
2. Condroitín-4-sulfato
3. Condroitín-6-sulfato
4. Dermatan sulfato
5. Heparan sulfato
6. Heparina
7. Queratan sulfato

El ácido hialurónico se presenta como una única cadena muy larga de carbohidrato, de varios miles de residuos de azúcar y que presenta una secuencia regular, repetida de unidades de disacárido.

Proteoglucanos (PG)
Los PG son un complejo conformado por proteínas y polisacáridos, pueden ser de diversos tamaños y varian entre unos 5000 daltons hasta cerca de 3 millones de daltons. Tienen una heterogeneidad potencial casi ilimitada. Pueden diferir notablemente en contenido proteico, en tamaño molecular, en número y tipos de cadenas de GAG por molécula. Los centros proteínicos de los PG se elaboran en el RER y los grupos GAG se enlazan de manera covalente con la proteína en el AG. Suelen contener hasta un 90% y un 95% en peso de carbohidratos en forma de numerosas cadenas de GAG largas, no ramificadas y por lo general sin ácido siálico.

Muchos PG en especial el agrecan, molécula que se encuentra en el cartílago y en el tejido conectivo propiamente dicho, están unidos con ácido hialurónico. El modo de inserción incluye proteínas de enlace junto con la proteína central del agrecan, asi como con los grupos azúcares de los ácidos hialurónicos. Como el ácido hialurónico puede tener 20 μm de longitud, el resultado de esta asociación es un compuesto de agrecan que ocupa un volumen gigantesco (puede tener una masa molecular de varios cientos de millones de daltons). Esta inmensa molécula es la encargada de producir el estado de gel de la matriz extracelular y actúa como una barrera contra la difusión rápida de los depósitos acuosos.

Funciones de los PG:
- Las cadenas de GAG tienden a adoptar conformaciones enrolladas al azar muy extendidas y a ocupar un volumen inmenso para su masa. Al ser muy hidrofílicas atraen grandes cantidades de agua, formando asi geles hidratados incluso a concentraciones muy bajas. Esta tendencia está notablemente incrementadas por su elevada densidad de cargas negativas que atraen a cationes osmoticamente activos. Esta propiedad de atraer el agua genera una presión de hinchamiento o turgencia en la matriz extracelular, que resiste a las fuerzas de compresión (a diferencia de las fibrillas de colágena que resisten a las fuerzas de tracción).
- Debido a su organización porosa e hidratada, las cadenas de GAG permiten la rápida difusión de
las moléculas hidrosolubles, la migración de células y el desarrollo de procesos celulares.
- Llenan eficazmente el espacio extracelular, a pesar de que la cantidad de GAG del tejido conectivo es inferior al 10% en peso de la cantidad de proteínas fibrosas (colágena y elastina).
- El ácido hialurónico tiene una función especial en los tejidos a través de los que migran las células durante el desarrollo o la reparación de heridas. No solo se produce en grandes cantidades en estos tejidos sino que además su degradación por medio de la enzima hialuronidasa esta asociada con el cese de la migración celular.
- Los PG poseen también sitios de fijación para ciertas moléculas de señalamiento como el factor β de transformación del crecimiento (TGF-β). Al fijarse a estas moléculas de señalamiento, los PG pueden impedir su función al evitar que las moléculas lleguen a sus destinos o incrementarlas al concentrarlas en una localización específica.

Glucoproteínas de Adhesión

La capacidad de las células para adherirse a los componentes de la matriz extracelular se encuentra mediada, en gran medida por las glucoproteínas de adhesión. Estas grandes macromoléculas tienen varios dominios, uno de los cuales por lo menos suele fijarse a las proteínas de la superficie celular llamadas Integrinas, uno a las fibras de colágena y uno más a los PG. De esta manera, las glucoproteínas de adhesión comprimen a los diversos componentes de los tejidos entre si. Los tipos principales de PG son:

1. Fibronectina: Gran dímero compuesto por dos subunidades polipeptídicas similares, c/u de
cerca de 220000 daltons, unidas entre sí por sus extremos carboxilo mediante enlaces disulfúricos. Se sintetiza principalmente en los fibroblastos. Marca las vias migratorias de las células embrionarias, de modo que las células del organismo en desarrollo que están emigrando pueden llegar a su destino.

2. Laminina: Glucoproteína muy grande 950000 daltons compuesta por 3 cadenas polipeptídicas de gran tamaño A, B1 y B2. Las cadenas B se envuelven alrededor de las cadenas A y se mantienen en su posición por puentes disulfuro. La laminina se localiza casi estrictamente en la
lámina basal. tiene sitios de fijación para heparan sulfato, colágena tipo IV, entactina y membrana celular.

3. Entactina: Se fija a la molécula de laminina en el sitio en que se unen entre si los 3 brazos cortos de esa molécula, también lo hace a la colágena de tipo IV y por tanto facilita la fijación de la laminina a la red de colágena.

4. Tenascina: Es una gran glucoproteína compuesta por 6 cadenas polipeptídicas que se conservan unidas entre si por enlaces disulfúricos. Tiene sitios de fijación para los sindecanes y fibronectina. Se ubica en el tejido embrionario.

5. Condronectina y Osteonectina: son semejantes a la fibronectina. La primera tiene sitios de fijación para colágena tipo II, condroitin sulfatos, ácido hialurónico e integrinas de condroblastos y condrocitos.La segunda posee dominios para colágena tipo I, PG e integrinas de osteoblastos y osteocitos. Facilita la fijación de cristales calcicos de hidroxiapatita a la colágena de tipo I en el hueso


Karp Gerald. Biología celular y molecular. 4ª. Ed.México: McGraw-Hill Interamericana Editores; 2005

Uniones celulares

Uniones celulares

Las uniones celulares son tres tipos fundamentales: Uniones de anclaje, Uniones de oclusión y Uniones de comunicación. El complejo de inión intracelular consiste en una zona de oclusión, una unión adherente y un desmosoma . Las uniones adherentes y las zonas de oclusión rodean la célula, mientras que los desmosomas y las uniones comunicantes se limitán a un sitio particular entre las celulas adyacentes, como se muestra en la imagen.

Karp,2005
  1. Uniones de anclaje: Son uniones adherentes y desmosomas que permiten la fijación de unas células con otras, cuando las uniones adherentes se organizan de cierta manera se denominan complejo de unión. Las células de unión adherentes se mantienen unidas por enlaces dependientes de calcio que se forman entre los dominios extracelulares de las moléculas de cadherinas , el dominio citoplásmatico de estas se une mediante cateninas alfa y beta con diversas proteínas citoplásmaticas , incluidos los filamentos del actina del citoesqueleto, esta unión se encuentra más fecuentemente en los epitelios. Los desmosomas son uniones adhesivas en forma de disco de 1 micronanometro, son abundantes en los tejidos con tensión mecánica, como el músculo cardiaco, las celulas epiteliales de piel y cervix. Los desmosomas contienen caderinas que unen dos células a traves de una brecha intracelular estrecha, las cadeninas contiene unos dominios conocidos como desmogleínas y desmocolinas. Las placas citoplásmicas densas de la superficie interna de las membranas plasmáticas sirven como sitios de fijación para los filamentos intermediarios curvos a los de los hemodesmosomas

  2. Uniones de oclusión: estas forman una banda continua en todo el borde apical de las células epiteliales. El aspecto de esta zona resulta de la existencia de múltiples puntos de contacto entre las láminas externas densas de las membranas celulares. Estos puntos de contacto resultan de la interacción, en el extracelular, de un tipo especial de proteínas transmembrana llamadas occludinas, que se caracterizan por presentar una zona hidrofóbica en su dominio extracelular, lo que permite la interacción entre dos occludinas que se enfrentan en el espacio intercelular.

    Esta zona se extiende en forma de cinturón alrededor de todo el perímetro celular, interactuando cada célula con las células adyacentes a ella, cerrándose así el espacio intercelular
  3. Uniones de Comunicación (nexo, gap junction, unión en hendidura): las uniones comunicantes ocurren en lugares pequeños y discretos de la membrana plasmática lateral . Presentan una serie de proteínas (conexones) formadas por 6 subunidades, que forman un poro por donde pueden pasar moléculas de un peso menor a los 800 daltons (iones) de una célula a otra.





Karp Gerald. Biología celular y molecular. 4ª. Ed.México: McGraw-Hill Interamericana Editores; 2005



Transporte molecular a traves de la membrana

Tipos de transporte molecular

La comunicación entre entre la célula y el medio extracelular se encuentra mediado por la membrana plasmática, la bicapa lipídica es es una estructura ideal para prevenir la pérdida de solutos cargados y polares de la célula. Hay dos mecanismos básicos para el movimiento o transporte de sustancias a través de una membrana:
  1. Transporte pasivo: Por difusión
  2. Transporte activo: Mediante gasto energético

Ambos tipos de movimiento permiten el flujo neto de un ión o compuesto particular, se conocen varios procesos mediante los cuales las sustancias cruzan las membranas: difusión simple por la bicapa de lípidos a favor de un gradiente de concentración; difusión simple por un canal acuoso recubierto con proteínas; difusión facilitada através de un transportador proteíco y transporte activo, que requiere una "bomba de proteína impulsada por energía capaz de mover sustancias contra un gradiente de concentración.

Karp, 2005

Transporte pasivo



http://www.youtube.com/watch?v=Rf_YWe1YLAc



Transporte activo

http://www.youtube.com/watch?v=STzOiRqzzL4





Karp Gerald. Biología celular y molecular. 4ª. Ed.México: McGraw-Hill Interamericana Editores; 2005

Membrana Plasmatica e interacciones celulares

Membrana Plasmática

La membrana plasmática es la estructura que delimita la estructura celular y permite la comunicación del medio interno con el externo. Se encuentra cosntituida por lípidos proteínas y carbohidratos.



1.-Funciones de la membranas plasmática:
*División en compartimentos: Encierra o delimita el contenido celular o el de algún organelo.



*Sitios de actividad bioquímica: Las membranas no solo encierran compartimientos, son un compartimetos distinto por si mismas, proporciona a la célula un marco extenso de andamiaje dentro del cual se organizan los componentes para que las interacciones sean efectivas.



*Provisión de una barrera de permeabilidad selectiva: Previene y controlan el intercambio de moléculas de un lado a otro.
*Transporte de solutos: Contiene la maquinaria para el transporte físico de sustancias de un lado de la membrana a otro, generalmente de un lugar de baja concentración de soluto a otro donde la concentración de soluto es más alta.


*Respuesta a señales externas: Las membranas tiene receptores especificos que al interactuar con sus ligandos (moléculas especificas) llevan a cabo la transducción de señales.
*Interacción celular: Permite que las células se reconozcan e interactuén entre sí, ya sea para mantener un tejido o para desempeñar una función.
*Transducción de energía: Forman parte en procesos de transformación de energía.

2.-Modelo de Membrana plasmática

Las membranas son ensambles de lípidos y proteínas que se mantienen unidos mediante enlaces no covalentes, el centro de la membrana cosiste en una hoja de lípidos dispuestos en una capa bimolecular , la bicapa lipídica sirve como soporte estructural de la membrana y representa una barrera que previene los movimientos de materiales hidrosolibles hacia adentro o hacia afuera de la célula. La proporci{on entre líipidos y proteínas depende del tipo celular. El modelo del mosaico fluido propuesto por Nocolson y Singer en 1972, presenta a proteínas incrustadas de manera parcial o completa en la bicapa lipídica. La superficie externa de la mayoria de proteínas de membrana asi como un pequeño porcentaje de fosfolípidos contiene cadenas cortas se azucares que los convierte en glucoproteínas y glucolipídos. En la parte externa de la membrana
se encuentran balsas de lípidos, principalmente de colesterol, que sirven como sitios de reconocimiento para señales extracelulares.

Modelo del mosaico fluido

Karp, 2005

3.-Lípidos y fluidez de la membrana
Las membranas poseen una gran diversidad de lípidos, todos los cuales son anfipáticos, contienen regiones hidrofílicas e hidrófobas. Los tipos principales de lípidos son:


  • Fosglicéridos

  • Esfingolípidos

  • Colesterol

Estructura Química de los lípidos de membrana . Mathews, 2004

Distribución de lípidos en membranas: Debido a que la función celular de cada tipo de membrana difiera, tambien su composición varia.


Mas sobre lípidos de membrana:
http://brahms.chem.uic.edu/~cgpage/courses/chem550/References/13MemLipidNR08.pdf

4.-Proteínas de membrana




  • Proteínas Integrales: Se encuentran ancladas de manera parcial o completa a la bicapa lipidica, las que atraviesan completamente la bicapa pueden tener uno o más de sus dominios anclados a esta. Las hay con un solo cruce como la glicoforina o con varios como algunos receptores. En ambos casos la secuencia o secuencias de aminoácidos localizadas entre las cadenas de ácidos grasos adoptan una conformación en alfa hélice. La aquaporina, un canal que cruza numerosas veces la membrana, posee secuencias de aminoácidos de la zona hidrofóbica que se disponen en hebras beta. (Modificado de Pollard et al., 2007)

  • Alberts, 2002


  • Proteínas periféricas: Se encuentran asociadas a proteínas intengrales, sun función es transitoria

Alberts, 2002

Bibliografía Recomendada:

*Karp Gerald.(2005). Biología Celular y Molecular. Mc Graw HillInteramericana. Segunda Edición. Pp.899

*Alberts, Bruce, Durfort i Coll, Mercè, Llobera i Sande, Miquel (2002). Biología molecular de la célula. Barcelona: Ediciones Omega


http://www.youtube.com/watch?v=ULR79TiUj80

viernes, 20 de noviembre de 2009

Temario de la clase

  1. Membrana celular
  2. Transporte de moleculas a través de la membrana
  3. Uniones celulares
  4. Matriz Extracelular