Membrana del eritrocito

Caracteristicas del Eritrocito

Procedencia: Medula ósea
Espesor 2 µm
Transporta Oxigeno
Flexibles
Requiere glucosa para producir ATP
Mantiene el equilibrio osmótico
Regula el estado oxido reducción de la HB

Karp, 2005

Organización de la membrana eritrocitaria

El modelo que se observa en la figura detalla la red de proteínas de membrana asociadas con el citoesqueleto y que están involucradas en el control de la forma del eritrocito, uniones con otras células y con el sustrato, así como en la organización de dominios especializados de la membrana.

Organización de la membrana eritrocitaria. Red de proteínas de membrana asociadas con el citoesqueleto .

El componente de mayor masa molecular en el citoesqueleto de la membrana del eritrocito es la espectrina. Tetrámeros de espectrinas están unidos con la membrana por una proteína llamada ankirina, la cual está conectada a la banda 3. El objetivo de la banda 4.2 es estabilizar la unión entre la ankirina y el intercambiador aniónico banda 3. La espectrina se une también con la glicoforina C mediante la banda 4.1; este entramado es anclado en múltiples sitios de la membrana. La banda 4.1, así como la aducina, estabilizan la asociación de la espectrina con la actina. Subunidades de la actina forman microfilamentos con la tropomiosina, a los que se asocia la proteína tropomodulina. La banda 4.9, conocida también como dematina, produce el entrecruzamiento de estos microfilamentos de actina. La estructura de la doble capa lipídica es fundamental en la organización del citoesqueleto.

Cambios estructurales en la banda 3 y la presencia de autoanticuerpos naturales anti banda 3 se han asociado con el envejecimiento celular y mecanismos de generación del antígeno de senescencia celular (ASC). Los cambios en banda 3 relacionados con el envejecimiento incluyen una disminución en la eficiencia del transporte aniónico, disminución en el transporte de glucosa, un incremento en la degradación de banda 3 y la unión de autoanticuerpos naturales de la clase IgG resultando en la remoción celular.

En la drepanocitosis se ha demostrado que los eritrocitos SS generan el doble de la cantidad de moléculas oxidativas altamente reactivas al compararlos con los heterocigóticos AS y normales AA, probablemente como resultado de una auto-oxidación aumentada de la hemoglobina.Este fenómeno oxidativo puede inducir la formación de agregados de banda 3 y la generación de ASC, lo que posibilita la unión de autoanticuerpos de la clase IgG y la remoción de los eritrocitos mediante fagocitosis. Mecanismos de oxidación que posibilitan la formación prematura de ASC en la banda 3 se han observado en otras enfermedades como Alzheimer, síndrome de Down y diversas enfermedades cardiovasculares.Alteraciones genéticas en la banda 3 se han demostrado en anemias hemolíticas severas, en la acidosis tubular renal distal, en la ovalocitosis hereditaria, esferocitosis hereditaria, en enfermedades neurológicas como la disquiinesia paroxística familiar, coreoacantocitosis y epilepsias idiopáticas.



Bibliografía:

Michaely P, Bennett V. The ANK repeats of erythrocyte ankyrin form two distinct but cooperative binding sites for the erythrocyte anion exchanger. J Biol Chem 1995;270:22050-7.

Rybicki AC, Schwartz RS, Hustedt EJ, Cobb CE. Increased rotational mobility and extractability of band 3 from protein 4.2-deficient erythrocyte membranes: evidence of a role for protein 4.2 in strengthening the band 3-cytoskeleton linkage. Blood 1996;88:2745-53.

M. Musielak. (2009). Red blood cell-deformability measurement: Review of techniques. Clin Hemorheol Microcirc 42(1):47-64.